생화학으로 본 단백질 구조

 

작성자가 화학2 과세특에 넣은 간단한 자료들입니다.

생화학

생화학(生化學, 영어: biochemistry)은 살아있는 생물체 내에서 그리고 생물체와 관련된 화학적 과정에 대해 연구하는 학문이다. 생화학의 대부분은 단백질, 핵산, 탄수화물, 지질과 같은 생물학적 고분자의 구조, 기능, 상호작용 등에 대해 다루며, 이들 생체분자들은 세포의 구조를 형성하고 생명활동과 관련된 많은 기능들을 수행한다. 세포의 화학작용은 더 작은 분자들과 이온들에 달려있다. 이것들은 물, 금속 이온과 같은 무기 화합물이거나 단백질 합성에 사용되는 아미노산과 같은 유기 화합물일 수 있다. 세포가 화학 반응을 통해 환경으로부터 에너지를 이용하는 메커니즘은 물질대사로 알려져 있다. 생화학에서의 발견은 주로 의학, 영양학, 농업에 적용된다.

 

물질대사

물질대사는 생물의 세포에서 생명을 유지하기 위해 일어나는 화학 반응을 일컫는다. 화학 반응은 크게 동화작용과 이화작용으로 나뉜다. 동화작용은 작은 분자들로부터 큰 분자를 합성하고 이 과정에는 에너지가 사용되고 저장되기도 한다. 그리고 이화작용은 이와 반대로 에너지를 방출하며 큰 분자에서 작은 분자로 쪼개지는 과정이다. 특히 이 과정에서의 화학적 반응은 체내에 사용되는 에너지와 직결되기 때문에 매우 중요하게 다뤄진다.

동화작용의 가장 대표적인 예시가 단백질 합성이다. 아미노산 총 20가지 중에 생물에 따라 합성할 수 있는 정도가 다르다. 포유류의 경우는 총 11가지의 아미노산을 합성할 수 있고 나머지는 외부에서 얻게 된다. 이 아미노산은 펩타이드 결합으로 서로 연결되고 이 합성 과정이 단백질의 1차 구조를 형성한다. 아미노산은 에스터 결합으로 tRNA에 붙어서 활성화된다. 이는 ATP를 사용하여 아미노아실 tRNA 합성효소에 의해 생산된다. 그리고 이 아미노산은 서열 정보에 따라 아미노산을 신장하는 단백질 사슬에 결합된다. 이외에도 동화작용에는 광합성, 스테로이드 전환 등이 있다.

이화작용의 대표적 예시는 소화 과정이다. 소화 과정에서는 저작 운동, 연동 운동 등의 물리적 작용도 물론 일어나지만 효소가 작용하는 화학적 작용이 중요히 여겨진다. 효소는 기질 특이성을 가지고 있어서 각 영양소를 분해하는 효소가 따로 존재한다. 예를 들어, 아밀레이스는 탄수화물을 분해하고 라이페이스는 지방을 분해한다. 그리고 각 효소는 특정 조건에서만 활성화되기 때문에 이 효소가 분비되는 특정 부분도 정해져있다. 대표적으로 펩신의 경우는 산성 조건에서 활성화되기 때문에 위에서 나오는 위산에 의해 작용한다.

단백질

단백질은 아미노산이라고 불리는 단위체로 만들어진 매우 큰 고분자 중합체이다. 아미노산은 알파(α) 탄소라고 불리는 키랄 탄소에 아미노기(–NH2), 카복시기(–COOH), 수소 원자(–H), 곁사슬(R기, –R)이 결합되어 있는 화합물이다. 아미노기와 카복시기는 생리적인 조건 하에서는 –NH3+ 와 –COO− 로 존재한다. 곁사슬(R기)는 각각의 아미노산의 종류마다 다르며, R기의 특성은 단백질의 전체적인 3차원 구조에 큰 영향을 미친다. 어떤 아미노산은 그 자체로 또는 변형된 형태로 기능을 가지고 있다. 예를 들어, 글루탐산은 중요한 신경전달물질로 기능을 한다. 아미노산들은 펩타이드 결합을 통해 서로 결합될 수 있다. 이러한 탈수 반응으로 물 분자가 제거되고, 하나의 아미노산의 아미노기의 질소와 다른 하나의 아미노산의 카복실기의 탄소가 펩타이드 결합에 의해 연결된다. 두 개의 아미노산이 펩타이드 결합으로 연결된 분자를 다이펩타이드라고 하며, 짧은 길이의 아미노산(보통 30개 이하)이 연결된 분자를 펩타이드 또는 폴리펩타이드라고 한다. 단백질은 많은 수의 아미노산으로 구성되어 있다. 예를 들어, 중요한 혈장 단백질인 알부민은 585개의 아미노산 잔기들로 구성되어 있다. 단백질의 다양한 종류로는 운반단백질로서는 산소를 운반하는 Hemoglobin, 혈약중에서 지질을 운반하는 Albumin,철을 운반하는 Transferrin등, 여라가지 수송 단백질이 있으며, Myoglobin처럼 산소를 저장하는 것도 있다. 세균이 체내에 침입했을 때, 또는 중대한 사고가 발생했을때에 자신을 지키는 단백질도 있다. 면역계에 속하는 항체나 보체 또는 출혈을 멈추게 하는 혈액 응고계의 단백질, 공격무기도 될 수있는 독소 등이 있다. 근육운동, 아메바의 운동, 세균의 편모운동 등과 관련있는 단백질 또는 세포내의 여러 종류의 기계와 장치의 부분품으로 되어 있는 단백질도 있다.

단백질은 구조적, 기능적 역할을 수행할 수 있다. 예를 들어, 단백질인 액틴과 마이오신의 움직임은 궁극적으로 골격근의 수축을 일으킨다. 많은 단백질들이 가지고 있는 특성들 중 하나는 특정 분자나 특정 분자들의 유형에 특이적으로 결합한다는 것이고, 이러한 결합은 매우 선택적일 수 있다. 항체는 특정 유형의 분자와 결합하는 단백질의 한 예이다. 항체는 중쇄와 경쇄로 구성된다. 2개의 중쇄는 아미노산들 사이의 다이설파이드 결합을 통해 2개의 경쇄와 연결된다. 항체는 N-말단 도메인의 차이에 기초한 변형을 통해 특이적이게 된다.

실제로 항체를 사용하는 효소결합면역흡착검사은 현대 의학에서 다양한 생체분자를 검출하는데 사용하는 가장 민감한 검사 중 하나이다. 아마도 가장 중요한 단백질은 효소이다. 살아있는 세포의 거의 모든 반응에는 반응의 활성화 에너지를 낮추기 위한 효소가 필요하다. 효소는 기질이라고 불리는 특정 반응물 분자를 인식한 다음 반응을 촉매한다. 활성화 에너지를 낮춤으로써 효소는 반응 속도를 1011배 이상으로 증가시킨다. 자발적으로 반응이 완료되는데 3,000년이 걸릴 반응은 효소 반응으로 1초도 채 걸리지 않을 수 있다. 효소 자체는 반응에서 소모되지 않으며, 다음 반응에서 재사용된다. 다양한 작용기를 사용하여 효소의 활성을 조절하고, 세포 전체의 생화학적 조절을 가능하게 한다.
단백질은 구조에 따라 다른 기능을 가진다. 단백질 3차 구조는 폴리펩티드에 연결된 여러 가지 R기가 수소결합, 이온인력, 소수성 상호작용 및 공유결합이 형성되어 독특하게 접혀진 입체적 구조를 볼 수 있다. 단백질만큼 많은 역할을 수행하는 것은 없다. 각각의 임무에 따라 수천 종류의 단백질이 있으며, 각자의 역할에 알맞은 입체구조를 취하고 있다. 단백질은 어떠한 형태로도 만들어질 수 있는 가장 유용한 재료물질이라고 할 수 있다. 섬유상이라든가 덩어리 상태 혹은 가동 부분도 만들 수 있다. 이들의 입체구조는 아미노산의 연결방법으로부터 자연적으로 결정되지만, 그 경로는 아직 확실하지 않다. 그러나 완성된 입체구조에 관해서는 100종류 이상의 단백질이 X선 해석법으로 해명되었으며, 그의 역할을 입체구조와 연결하여 이해할수 있는 단백질은 증가추세에 있다. 정보의 전달, 수신을 위하여 단백질 호르몬이나 수용단백질이 있으며, 이들 외에 생체내의 여러 조절현상에도 단백질이 이용되고 있다.